Posição
O preprint relata predição de complexos acima de métodos estabelecidos, incluindo interações de anticorpo e antígeno, e descoberta de ligantes com afinidades nanomolares para miniproteínas e anticorpos de cadeia única.
Prevê estruturas de todos os átomos de proteínas e seus complexos a partir das representações do ESM C, com alinhamento opcional para alvos difíceis. Não reaproveita o módulo de estrutura no estilo AlphaFold 2 em que o ESMFold terminava.
O fim atual da linha do modelo de linguagem até a estrutura: um codificador grande na frente, um decodificador generativo de todos os átomos atrás, e o alinhamento rebaixado de exigência a opção.
O mesmo pipeline do ESMFold, com um leitor melhor na frente e um decodificador que esboça em vez de medir.
É um preprint. O checkpoint que dá para baixar hoje é uma variante experimental pequena cujo próprio cartão manda usar o modelo principal para trabalho de verdade.
O preprint relata predição de complexos acima de métodos estabelecidos, incluindo interações de anticorpo e antígeno, e descoberta de ligantes com afinidades nanomolares para miniproteínas e anticorpos de cadeia única.
É um preprint, ainda não revisado por pares. O checkpoint experimental publicado é uma variante rápida de 0,2B de parâmetros liberada para reprodutibilidade, e o próprio cartão recomenda o modelo principal para pesquisa.
| Repositório | Tamanho | Licença | Observação |
|---|---|---|---|
| biohub/ESMFold2-Experimental-Fast | 0.2B | MIT | Experimental release; single-sequence or MSA-conditioned |
Evolução entra, coordenadas saem.
Prevê a estrutura de uma proteína a partir da sequência, de um alinhamento de homólogas e de moldes opcionais.
Ver a arquitetura Predição de estrutura2024Um modelo para o complexo inteiro.
Prevê a estrutura conjunta de complexos com proteínas, ácidos nucleicos, moléculas pequenas, íons e resíduos modificados.
Ver a arquitetura Predição de estrutura2023Dobrar sem procurar parentes.
Prevê uma estrutura a partir de uma única sequência, sem busca por alinhamento no momento da consulta.
Ver a arquitetura